Метаболизм белков




Скачать 407.12 Kb.
НазваниеМетаболизм белков
страница4/4
Дата публикации28.06.2013
Размер407.12 Kb.
ТипДокументы
zadocs.ru > Биология > Документы
1   2   3   4


Окисляясь, глютатион предохраняет от окисления другие вещества, например, двухвалентное железо гемоглобина в эритроцитах:


Восстанавливается глютатион с помощью НАДФН2 с участием фермента глютатионредуктазы.



Цистеин подвергается и распаду, при этом он окисляется и декарбоксилируется, в результате образуется таурин, который участвует в образовании парных желчных кислот (таурохолевая и др.) в печени.



Серная кислота, которая образуется из таурина, участвует в обезвреживании токсических веществ в печени.



Так обезвреживаются продукты гниения белков в кишечнике - индол, скатол, фенол и крезол. В этих процессах серная кислота участвует в своей активной форме в виде 3’-фосфоаденозин-5’-фосфосульфата (ФАФC), которая образуется с участием АТФ.

^ ОБМЕН АРГИНИНА

Аргинин - частично незаменимая аминокислота. Она образуется в ходе синтеза мочевины в печени из карбомоилфосфата при участии аспарагиновой кислоты и орнитина. Аргинин участвует в синтезе креатина в почках, являясь донором гуанидиновой группы в образовании гуанидинацетата. В составе белков аргинин как полярная положительно заряженная аминокислота участвует в образовании ионных связей и в формировании гидратной оболочки белков.
^ ОБМЕН ДИКАРБОНОВЫХ АМИНОКИСЛОТ - ГЛУТАМИНОВОЙ И АСПАРАГИНОВОЙ

Эти аминокислоты вступают в многочисленные химические реакции, с которыми Вы уже знакомы и поэтому они играют главную роль в обмене аминокислот.

1. Они участвуют в реакциях синтеза заменимых аминокислот и следовательно в коррекции аминокислотного состава белков, а, значит, в коррекции аминокислотного состава клеток организма.

2. Участвуют в реакциях обезвреживания аммиака и других токсичных продуктов азотистого обмена.

3. Превращаясь в альфа-кетокислоты (альфакетоглутарат и ЩУК), они принимают участие во взаимосвязи обмена белков с обменом углеводов и жиров.

4. Дикарбоновые аминокислоты и их амиды (глутамин и аспарагин) участвуют в реакциях синтеза почти всех азотсодержащих соединений клеток (нуклеотидов, нуклеиновых кислот, аминосахаров и аминопроизводных липидов). В этих реакциях синтеза они являются донором азота в виде NН2-группы, или участвуют всей своей молекулой.
^ КОНКРЕТНАЯ РОЛЬ КАЖДОЙ АМИНОКИСЛОТЫ:

Глутаминовая кислота

а) подвергается прямому окислительному дезаминированиюс образованием альфа-кетоглутарата,

б) вступает в реакции трансаминирования, которые катализируют специфические трансаминазы,

в) является субстратом для синтеза глютамина, который является транспортной формой аммиака и участвует в синтезе мочевины в печени, также глютамин участвует в синтезе пуриновых оснований нуклеотидов и нуклеиновых кислот, аминосахаров и аминопроизводных липидов.

г) принимает участие в косвенном дезаминировании АК-т,

д) участвует в синтезе трипептида глютатиона,

е) является субстратом для образования гамма- аминомасляной кислоты.
^ Аспарагиновая кислота

а) участвует в реакциях трансаминирования,

б) в синтезе мочевины, как донор NН2-группы,

в) в синтезе пиримидиновых оснований (всей молекулой) и как донор NН2-группы - в синтезе пуриновых оснований,

г) в синтезе аспарагина.

Обе аминокислоты участвуют в формировании третичной и четвертичной структур белков, так как являются полярными заряженными аминокислотами и в образовании гидратной оболочки белков, а также эти аминокислоты принимают участие в формировании активных центров ферментов. Амидирование аспарагиновой и глутаминовой кислот приводит к образованию глутамина и аспарагина, необходимых для синтеза белков.
^ ОБМЕН ЦИКЛИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ ФЕНИЛАЛАНИНА И ТИРОЗИНА

Фенилаланин является незаменимой аминокислотой, а тирозин - заменимая аминокислота.

Фенилаланин вступает в незначительное количество превращений в тканях. Кроме включения этой аминокислоты в структуру молекул белка, единственным путем метаболизма фенилаланина у здорового человека является его окисление в тирозин с участием фермента микросомального окисления, специфической монооксигеназой - фенилаланингидроксилазой:



Тирозин вступает в многочисленные реакции в различных тканях. В результате этих превращений тирозин не только распадается до конечных продуктов, но и дает промежуточные метаболиты, из которых образуются ряд важных соединений, некоторые из которых являются биологически активными веществами.

Из тирозина образуются:

а) гормоны мозгового слоя надпочечников адреналин и норадреналин,

б) меланины - пигменты кожи, волос, радужной оболочки глаза,

в) йодсодержащие гормоны щитовидной железы - тироксин и трийодтиронин.



^ НАРУШЕНИЯ ОБМЕНА ФЕНИЛАЛАНИНА И ТИРОЗИНА

Нарушения обмена этих АК связано с нарушением биосинтеза некоторых ферментов, которые катализируют метаболические превращения этих АК. Результатом нарушения синтеза ферментов является возникновение наследственных генетических заболеваний:

1) фенилкетонурия - нарушен синтез фенилаланин-гидроксилазы, поэтому фенилаланин превращается в фенилпируват, который оказывает токсическое воздействие на развитие некоторых отделов головного мозга.

2) альбинизм - нарушен синтез ферментов, превращающих ДОФА в ДОФА-хром, поэтому нарушается синтез меланинов.

3) алкаптонурия - нарушен синтез диоксигеназы гомогентизиновой кислоты, она выделяется с мочой, моча приобретает черный цвет.

4) кретинизм - нарушен синтез йодиназы, что приводит к нарушению синтеза йодсодержащих гормонов щитовидной железы.

5) может быть нарушен синтез фермента тирозиназы, который катализирует превращение тирозина в ДОФА, следовательно будет нарушаться синтез гормонов мозгового слоя надпочечников и меланина.

Из всех этих заболеваний в настоящее время удается лечить фенилкетонурию, для этого из рациона ребенка исключают фенилаланин и увеличивают в пище количество тирозина. Если ребенка держать на этой диете до 6-7 лет, тогда не возникает умственная отсталость, т.к. к 6-7 годам успевают развиться отделы головного мозга, развитие которых задерживается при избытке в ткани мозга фенилпирувата.
1   2   3   4

Похожие:

Метаболизм белков iconПри нагревании белков до 70 градусов, большинство из них теряет свою...
Объясните, как связана структура белков с их функцией, что происходит с белком при нагревании? Какие еще факторы могут нарушить структуру...

Метаболизм белков iconЛекция Тема: гормоны коры надпочечников
...

Метаболизм белков icon1. Химический состав и природа белков
Уже первые химические анализы белков показали, что, независимо от источника получения, белковые вещества содержат, кроме С, о и Н,...

Метаболизм белков iconГомеостаз у хирургических больных
Альбумины определяют онкотическое давление. Это давление позволяет удерживать внутрисосудистую и внесосудистую жидкости, и поддерживать...

Метаболизм белков iconЭндокринология и метаболизм в 2 томах
Перевод с английского доктора медицинских наук В. И. Кандрора и профессора Н. Т. Старковой

Метаболизм белков icon7. Метаболизм бактерий. Методы выделения чистой культуры. Культуральные...
Основные этапы развития микробиологии(М) и иммунологии(И). Работы Пастера, Коха и их значение в развитии М. и И

Метаболизм белков iconТаблицы содержания белков, жиров, углеводов и энергетической ценности на 100 г продукта

Метаболизм белков iconГипотезы А. Опарина
Организмы, способные получать энергию только из готовых белков, жиров и углеводов

Метаболизм белков iconВ начале Откуда берется этот самый no?
Другими словами, чтобы работал igf-1, необходимо присутствие no. Добавлю, что нагнетание крови в мышцы теоретически позволяет растягивать...

Метаболизм белков iconУчебной дисциплины «Биохимия» для специальности
Классификация, функции и физико-химические свойства белков. Денатурация и ренатурация

Вы можете разместить ссылку на наш сайт:
Школьные материалы


При копировании материала укажите ссылку © 2013
контакты
zadocs.ru
Главная страница

Разработка сайта — Веб студия Адаманов